Roma, 29 mag. (Adnkronos Salute) - Nel centenario della scoperta della cristallografia, un metodo che consente di osservare le strutture biologiche (dalle proteine al Dna) e permette di comprendere nei dettagli i loro meccanismi funzionali, l'Unità di ricerca di biochimica e biologia molecolare dell'Università di Teramo pubblica uno studio su un meccanismo di attivazione delle ammino ossidasi: una famiglia di enzimi implicati nella patogenesi di malattie infiammatorie come l'artrite, la sclerosi multipla, il diabete e l'aterosclerosi. "Le nostre osservazioni sperimentali potrebbero aprire la strada a farmaci biotecnologici particolarmente selettivi", spiega Enrico Dainese, presidente del corso di laurea in Biotecnologie.
Il lavoro è stato pubblicato sulla rivista dell'International Union of Crystallography (Iucr), 'Acta Crystallographica Section D - Biological Crystallography', ed è frutto della collaborazione tra l'Unità di biochimica dell'Università di Teramo, l'Università di Cagliari e l'Università Campus Bio Medico di Roma. "A Teramo - sottolinea Dainese - insieme ad Annalaura Sabatucci, biofisico dell'Unità di biochimica, abbiamo utilizzato una metodica, la diffusione di raggi-X a basso angolo (Saxs), che consente di confrontare strutture biologiche in soluzione con quelle cristallografiche. Come evidenziato nel lavoro, i nostri risultati hanno importanti implicazioni anche per la proteina di adesione vascolare (Vap-1), un enzima che nel nostro organismo è implicato nella patogenesi di malattie infiammatorie. Dunque - conclude - i nostri risultati potrebbero aprire la strada allo sviluppo di inibitori innovativi con alto potenziale terapeutico".
