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Un grasso scatena il morbo della mucca pazza, scoperta italiana

18 giugno 2014 | 12.59
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Un grasso scatena il morbo della mucca pazza, scoperta italiana

(Adnkronos Salute) - C'è un grasso tra i complici del morbo della mucca pazza. Si chiama Gm1 e lo ha scoperto un gruppo di scienziati italiani di Milano e Padova, in uno studio pubblicato su 'Plos One'. In sostanza, il glicolipide individuato dal team tricolore aumenta la probabilità che la proteina prionica sana si trasformi nella sua versione tossica, responsabile delle encefalopatie spongiformi trasmissibili (Est): malattie mortali come il morbo di Creutzfeldt-Jakob, la sua variante ritenuta la versione umana della Bse o mucca pazza, e la sindrome dell'insonnia fatale. La ricerca conferma la teoria secondo cui non basta un prione mutato per scatenare le infezioni, ma sono necessari dei cofattori alleati della proteina killer. Gm1 sarebbe tra questi.

Il lavoro è stato condotto da un gruppo del Dipartimento di scienze della salute dell'università di Milano-Bicocca, in collaborazione con colleghi dell'Irccs Istituto di ricerche farmacologiche Mario Negri di Milano e del Dipartimento di scienze biomediche dell'università di Padova. Lo studio è stato finanziato nell'ambito dei Progetti di ricerca di interesse nazionale (Prin) e dal Fondo di ateneo per la ricerca (Far).

La proteina prionica cellulare (PrPc) - ricorda una nota congiunta Bicocca-Mario Negri - si trova nelle cellule del sistema nervoso dei mammiferi all'interno di specifiche aree della membrana esterna, denominati 'lipid rafts' e ricchi di colesterolo e sfingolipidi. La funzione della proteina prionica non è del tutto conosciuta, ma sembra legata alla trasmissione dei segnali nervosi. Un particolare cambiamento di conformazione può trasformare la proteina prionica nella sua versione patologica PrPSc (Scrapie): una proteina 'misfolded', e cioè ripiegata in modo sbagliato, che può scatenare infezioni letali per l'uomo e per gli animali. In questa conversione la presenza dei lipidi gioca un ruolo chiave. E proprio indagando su questo punto i ricercatori italiani hanno osservato in un modello cellulare neuronale un meccanismo finora inedito, che 'inchioda' il glicolipide Gm1.

La tecnica utilizzata nello studio (dicroismo circolare) permette di capire se una proteina cambia conformazione in base al grado di assorbimento delle emissioni di luce polarizzata. Osservando lo spettro prodotto, i ricercatori hanno scoperto che l'interazione tra il glicolipide Gm1 e la proteina prionica sana produce in quest'ultima un cambio di conformazione.

"All'inizio di questo lavoro - spiega Paola Palestini, professore associato di Biochimica alla Bicocca e coordinatore della ricerca - avevamo molti indizi sul ruolo del glicolipide Gm1, ottenuti con tecniche di microscopia confocale e immunoanalisi. Ora sappiamo che il Gm1, interagendo con il prione sano nei lipid rafts, fa aumentare la probabilità di trasformazione in forma tossica nel caso di infezione con la proteina prionica misfolded".

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